Temperaturmessung beim Abbinden von Gips mit dem Go!Temp Sensor von Vernier

Gips kommt in erheblichen Mengen in der Natur in Lagerstätten als Calciumsulfat Dihydrat vor. Durch Erhitzen wird u.a. daraus das Calciumsulfat Hemihydrat hergestellt. Dieses wird vielfältig als u.a. als Baustoff, zum Abformen und Modellieren sowie in Gipsverbänden eingesetzt. Dazu wird das Calciumsulfat Hemihydrat mit Wasser versetzt. Im Umgangs mit dem Pulver sollte Staubentwicklung vermieden werden. Zum kreativen Gestalten und Experimentieren ist Hobby- und Modelliergips u.a. in Baumärkten erhältlich, ein Sicherheitsdatenblatt zum Produkt z.B. hier ….

Aus zwei Volumenanteilen Gipspulver und einen Volumenanteil Wasser wird ein dünnflüssige Suspension hergestellt. In der wässrigen Suspension entsteht aus dem Hemihydrat das Dihydrat, dabei entsteht nach einiger Zeit unter Abgabe von Wärme fester Gips.

Zur Temperaturmessung wurde der Sensor Go!Temp von Vernier eingesetzt.

Gips_0

Bezugsquelle für den Sensor in Deutschland: LPE Naturwissenschaft & Technik GmbH

Der Sensor kann am USB-Anschluss eines Rechners bzw. am LabQuest 2 eingesetzt werden.Der Sensor ist relativ robust, daher kann er auch als Rührstab eingesetzt ( dazu sollten die klassischen Thermometer aus Glas nicht verwendet werden ).

Hier wurde der Sensor am LabQuest 2 angeschlossen. Über WLAN wurde eine Verbindung zum Mac Book hergestellt und dort mit dem LabQuest Viewer und dem Fototool der Smart Notebook Software die folgenden Bildschirmfotos aufgenommen.

Gips_2

Gips_1

Die ursprünglich gewählte Messzeit war zu kurz.

Gips_3

Daher wurde die Messung mehrfach fortgesetzt und an die Messreihe angehängt.

Gips_4

Nach viermaligem Durchführen der Messung – die Zeit der Messpausen wurde in die Datenreihe einbezogen – daher sind keine „Sprünge“ im Kurvenverlauf sichtbar.

Am Kurvenverlauf sowie in der Sinnlichen Wahrnehmung kann beim Versuch der Reaktionsverlauf, das Reaktionsende und das Abkühlen beoachtet werden.

Der Sensor kann problemlos aus dem festen jedoch noch feuchten Gips gezogen und mit einem feuchten Tuch gereinigt werden.

 

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Ein Fahrt mit dem LabQuest 2 durch Trier

Mit den internen Sensoren des LabQuest 2 können u.a. Beschleunigungen des Gerätes in x-, y- und z-Richtung registriert werden. Liegt das Gerät auf einer horizontalen Ebene so wirkt die Erdbeschleunigung auf die z-Richtung des Gerätes.

Lage_1

Wird das Gerät bezogen auf diese horizonatale Ebene gekippt, so bewirkt die geneigte Lage zu einer Aufspaltung des Einflusses der Erdbeschleunigung in Anteile in x-, y- und z-Richtung.

Lage_2

Stellt man das Gerät im Querformat auf, so wirkt die Erdbeschleunigung in y-Richtung des Gerätes.

Das LabQuest 2 wurde annähernd horizontal auf dem Armaturenbrett unter der Windschutzscheibe positioniert. Im wesentlichen wirken auf das Gerät Beschleunigungs- und Bremsvorgänge in y-Richtung. Querbeschleunigungen durch Fahrmanöver in x-Richtung und Stöße von der Fahrbahn in z-Richtung, sowie Vibrationen und Lageränderungen des Fahrzeuges ein.

Die Daten wurden auf dem LabQuest 2 als Fahrt.qmbl Datei gespeichert und danach über den USB-Anschluss auf ein Mac Book sowie über WLAN auf iPAD übertragen. Hierzu stellt Vernier geeignete Software für Windows, Mac OSX bzw. iOS zur Verfügung.

Auf dem Mac Book wurde die kostenlose Software Logger Lite von Vernier benutzt.

Fahrt( Sie können die Abbildung zum Vergrößern anklicken )

Die Auswertung zeigt, dass die stärktsten Beschleunigungen in  z-Richtung wirkten, die durch Stöße auf des Fahrzeug durch den Straßenzustand verursachten wurden. Der Mittelwert 9,756 m/s² bzw. der Median 9,745 m/s² entspricht dem Einfluß der Erdbeschleunigung, weitere Einflüsse addieren sich. Es traten die Extremwerte -16,58m/s²   und + 19,21 m/s² auf. Die Fahrt wurden nicht als Härtetest angelegt, daher wurden schlechte Fahrstrecken weitgehend gemieden, Schlaglöcher nach Möglichkeit umfahren, bzw. die Fahrgeschwingkeit teilweise auf Schritttempo reduziert.

Das LabQuest 2 kann unter guten Bedingungen GPS-Signale empfangen. Der Empfang im PKW war aber so schlecht, dass eine Verortung der Fahrtroute nicht möglich war.

Auf dem iPAD wurde die App Graphical Analysis™ for iPad®   zum Öffnen der Fahrt.qmbl und Darstellung der Daten benutzt. Die qmbl-Dateien sind XML-basierte Dateien, zur Verwendung der Daten in anderen Programmen ist ein Export als CSV-Dateien vorhanden.

CVS_iPad

Mehr zur der Nutzung dieser App im Video von Vernier

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Leuchtmittelvergleich mit dem LabQuest 2

Die Lichtmessung bietet u.a. zahlreiche Bezüge zum Themenbereich Energie.

Das LabQuest 2 hat einen interenen Lichtsensor, mit diesem wurde die Beleuchtungsstärke von vier verschiedenen Leuchtmittel mit E27-Gewinde verglichen. Die Leuchtmittel wurden in eine Hängeleuchte mit Reflektorschirm eingesetzt. Der Anstand zum Messgerät betrug circa 1m. Der Raum wurde abgedunkelt, die Messung gestartet und die Leuchte eingeschaltet. Der Bildschirm des LabQuest 2 wurde über das WLAN auf ein Mac Book übertragen und dort mit dem LabQuest Viewer angezeigt und das Bildschirmfoto mit dem Fototool der Smart Notebook Software aufgenommen.

Leuchten

Leuchtmittel Leistung Beleuchtungsstärke Beleuchtungsstärke  /  Leistung
1. Reflektor – Glühbirne 60 W 607 10,1
2. LED – Birnenförmig 11 W 414 37,6
3. Energiesparlampe 9 W 110 12,2
4. Halogen – Birnenförmig 42 W 117 4,,2

Zum weiteren Vergleich wurde das Verhältnis von Beleuchtungsstärke zu Leistung herangezogen.

In Vergleich schnitt die Halogenleuchte am schlechtesten ab, gefolgt von der Glühbirne mit eigenem Reflektor, die Beleuchtungsstärke der Energiesparlampe nahm relativ langssam über die Zeit zu, bei den anderen Leuchtmittel stand die volle Beleuchtungsstärke unmittelbar nach dem Einschalten zur Verfügung. Die LED-Leuchte war der Energiesparlampe sowie den anderen Leuchtmittel deutlich überlegen.

Die Testreihe kann durch weitere Leuchtmittelvarianten verschiedener Hersteller erweitert und dann gegeben falls auch statistisch ausgewertet werden.

Als Beispiel eines Lehrplanbezug in Rheinland-Pfalz der Link hier:
Naturwissenschaften – Rahmenplan Orientierungsstufe

Dort heißt es u.a.
THEMENFELD 1: VON DEN SINNEN ZUM MESSEN
„Durch Messgeräte können Sinneseindrücke objektiviert und das Sinnenspektrum erweitert werden.“

Bei der obigen Testreihe fällt der Sinneseindruck das Licht der Glühbirne – auf Grund der hohen Beleuchtungsstärke – besonders positiv und das langsame Starten der lichtschwachen Energiesparlampe besonders negativ auf. Die Messung und Auswertung objektiviert den Sinneseindruck.

Weiter kann der unterschiedliche Farbeindruck des Lichtes der Leuchtmittel als Anlass zur spektralen Untersuchung des Lichtes benutzt werden.

Mit dem LabQuest 2 ist man nicht an einen naturwissenschaftlichen Fachraum gebunden, dieses ermöglicht die vielfältige, mobile Untersuchung von Alltagsphaenomenen. Zum Labquest 2 ist ein umfangreiches Sortiment von Messsensoren verfügbar. So kann u.a. durch Einsatz von IR- bzw. UV-Sensoren das „Sinnesspektrum“ erweitert werden. Das Labquest 2 dient nicht nur der Datenaufnahme. Es ist auch ein Server, der durch Aufbau eines eigenen lokalen WLAN – unabhängig von anderen Netzwerken – an jedem Ort das Teilen der Messergebnisse in Gruppen ermöglicht, sofern die Gruppenmitglieder über Smartphones oder andere internetfähige mobilen Geräte ausgestattet sind. Die Verbindung zum LabQuest 2 erfolgt nach Auswahl des WLANs durch Eingabe der IP im Web-Browser oder bequemer mit Hilfe eines QR-Readers auf dem mobilen Gerät. Dies hat den Vorteil, dass mehrere Personen gleichzeitig den Verlauf der Messung unmittelbar verfolgen und die Daten zur weiteren Auswertung auf ihr Gerät laden können.

Weitere Informationen zum LabQuest 2 hier:

http://www.vernier-in-der-schule.de/das-neue-labquest-2

Informationen zum LabQuest Viewer hier:

http://www.vernier.com/products/software/lq-view

sowie in diesem einführenden Video von Vernier

LPE Naturwissenschaft & Technik GmbH – Pleutersbacher Straße 30 – 69412 Eberbach –  stellte das VERNIER LabQuest 2 zur Erprobung zur Verfügung.

Links zu den Angeboten der Firma hier:

http://www.naturwissenschaftundtechnik.de
http://www.vernier-in-der-schule.de

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Microsoft Surface Pro – kurz angetestet

Unter der Oberfläche des Microsoft Surface Pro 128 GB, Tablet, mit Touchscreen, steckt ein Desktop-PC, daher kann auf diesem Gerät Windows-PC-Software installiert werden.

Microsoft Surface Pro

Diese Programme können, da deren Menues nicht für die Bedienung mit den Fingern entwickelt wurden, entweder mit der Mouse oder mit dem mitgelieferten Stift bedient werden. Mit diesem Stift kann man im Unterschied zu Stiften mit weicher, leitender Gummispitze ( z.B. dem Bamboo Stylus solo – funktioniert auch auf dem Microsoft Surface Pro ) wesentlich präziser arbeiten und schreiben.
Auf dem Gerät wurde die SMART Notebook 11.2 Software für Windows installiert.

Smart Nootbook

Smart Notebook Texterkennung

Die Notebook Software funktioniert auf dem Microsoft Surface Pro. Nach Zusammenfassung durch Gruppierung der der handschriftlichen Objekte wurde die Handerkennung angewendet.

Die SMART Tools sowie die SMART Ink setzen den Anschluss an ein interaktives Produkt von SMART – z.B. ein SMART Board – voraus.

Die Anschlüsse für weitere Geräte machen einen soliden Eindruck. Es ist u.a. ein vollwertiger USB-3-Anschluss vorhanden, an den eine Mouse, USB-Speicher etc. angeschlossen werden können. Über einen USB-Hub erhält man die Möglichkeit zum Anschluss von mehren Geräten. Ein zweiter Monitor kann über einen Mini-Diplay-Port angeschlossen werden. Mit einem Adapter von Mini-Diplay-Port auf VGA konnte ein zweiter Monitor bzw. Beamer angeschlossen werden.

Das Betriebssystem sowie die Windows-PC-Software haben einen erheblichen Speicherbedarf, daher sollte man nicht weniger als 128 GB internen Speicher wählen.

Wir danken der Firma Microsoft für die Leihstellung eines Microsoft Surface Pro.

Hier der externe Link zum Angebot der Firma Microsoft.

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Mobile Messdatenerfassung mit dem LabQuest 2

Zu diesem Zweck stellte uns freundlicherweise die LPE Naturwissenschaft & Technik GmbH – Pleutersbacher Straße 30 – 69412 Eberbach – das VERNIER LabQuest 2 sowie Sensoren zur Erprobung zur Verfügung.

Ein Erfahrungsbericht folgt demnächst.

Links zu den Angebot der Firma hier:
http://www.naturwissenschaftundtechnik.de
http://www.vernier-in-der-schule.de

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In vitro Fertilisation bei Ascophyllum nodosum

Ascophyllum nodosum ( Knotentang ) ist eine Braunalge die an den felsigen Küsten des Nordatlantik weit verbreitet ist. Die Alge ist von wirtschaftlichem und wissenschaftlichen Interesse.

Ascophyllum

Im Frühjahr entwickeln sich in Konzeptakeln die Geschlechtszellen. Im Labor kann die Freisetzung der Eizellen und Spermazellen ausgelöst werden, indem die Algen zunächst kurz in Süßwasser getaucht werden. Dieser osmotische Schock entspricht dem, der von einem Regenschauer zur Zeit der Ebbe ausgelöst wird. Nach diesem Schock müssen die Algen trocken liegen und beleuchtet werden, das entspricht den Bedingungen bei sonnigem Wetter zur Zeit der Ebbe im Watt. Unter diesen Bedingungen werden die Geschlechtszellen freigesetzt und können dann mit Mehrwasser abgespült und gesammelt werden. Die Geschlechtszellen können u.a. an ihrer Farbe unterschieden werden.

AN-Weib

Aus den Konzeptakeln der weiblichen Algen werden hier die Eizellen abgegeben.

AN-Eier

Eizellen von Ascophyllum nodosum

AN-Mann

Aus den Konzeptakel der männlichen Algen werden hier Spermien abgegeben.

AN-Sperma

Spermien von Ascophyllum nodosum

Mit den Spermien können nun im Labor die Eizellen befruchtet werden. Die Eizellen scheiden Lockstoffe aus die den Spermien den Weg zu den Eizellen „zeigen“. Nach der Befruchtung beginnt die Entwicklung der Embryonen.

AN-Embryo

Embryo von Ascophyllum nodosum – Peroxidaseaktivität – s. Rhizoid – durch eine Farbreaktion nachweisbar.

Die Bilder können durch Anklicken vergrößert werden.

Inhaber aller Bildrechte Dr. H. Vilter

Die Versuche wurden an der  Station biologique de Roscoff durchgeführt.

Die verwendete Methode der In vitro Fertilisation basiert auf dem Verfahren, das Ralph S. Quatrano zur Untersuchung der Entwicklung von Fucus spec. entwickelt hat, seine Publikationen finden Sie dort.

Ich danke für die Arbeitsmöglichkeiten an der Station biologique de Roscoff Prof. B. Kloareg und für die Unterstützung im Labor Erwan ar Gall

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Moleküle mit dem iPAD darstellen

Früher benötigte man zur Darstellung von Molekülstrukturen eine „Grafik-Workstation“ und die Einarbeitung in komplexe Programme, zu deren Bedienung über ein Terminal Skripte eingegeben werden mussten.

Es ist daher sehr beachtlich was nun mit geeigneten Apps und dem iPAD intuitiv möglich ist.

Es wird hier kurz auf zwei kostenfreie und eine kostenpflichtige App eingegangen.

Die Bildschirmfotos können durch anklicken vergrößert werden.

Die Daten des dargestellten Proteins finden Sie hier:

http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=1QI9

Nun zu den Apps

„Molecules“ von Sunset Lake Software

Zitat aus der Bewertung zur App:

“ Die ganze Idee fantastisch, aber die Deutsche Sprache fehlt. Bitte ändern!“

Dieser Wunsch ist sinnfrei. Die App biete den Zugang zu internationalen Strukturdatenbanken, Grundkenntnise der englischen Fachsprache sind nötig um in diese Datenbeständen sinnvoll zu nutzen.

Zitat aus der Beschreibung der App:

„…structures can be viewed in both ball-and-stick and spacefilling visualization modes ..“

Damit eignet sich die App vorrangig zur Darstellung kleiner Moleküle, den Zugang zu diesen Strukturen erhält man direkt aus dem Suchfeld der App über: http://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/

Zur Suche benötigt man den englischen Namen der Substanz oder deren Summenformel.

Molecul_3

Aus der App kann man auch nach Proteinstrukturen suchen. Die Daten stehen hier zur Verfügung: http://www.rcsb.org/pdb

molecul_1

Die Darstellung der Proteine liefert eine Übersicht der räumlichen Form, jedoch keine weiteren Informationen und Einblicke in die Strukturen.

Für diesen Zweck ist die App „RCSB PDB Mobile“ von RCSB PDB wesentlich besser geeignet.

„The PDB was established in 1971 at Brookhaven National Laboratory and originally contained 7 structures.“

Mehr zur Geschichte der Datenbank hier: http://journals.iucr.org

Molecul_7

Darstellung: „ribbon“ zeigt Sekundär- und Tertär-Struktur

Molecul_4_c

Darstellung: Proteinstruktur als „strands“ – Nichtproteinteile sind als „spacefilling“ dargstellt, damit sind in den beiden Untereinheiten jeweils ein Vanadation ( mit – 4x rot und 1x weiß ) im aktiven Zentrum sichtbar. An der Oberfläche ( weiß ) sind Iodatome zu finden.

Die App ist nicht nur ein Molekül-Viewer, sondern bietet vielfältige Zugangsmöglichkeiten zu Informationen über Proteine und anderen makromolekularen Strukturen.

Zum Stöbern in den Strukturen läd das „Molecule of the Month Archive“ ein.

Ein Vorschlag zum Start:  PDB Pioneers

Zu diesen Pionieren gehören die Nobelpreisträger für Chemie des Jahres 1962.

The Nobel Prize in Chemistry 1962 was awarded jointly to Max Ferdinand Perutz and John Cowdery Kendrew „for their studies of the structures of globular proteins“

Neben diesen beiden kostenlosen Apps gibt es verschiedene andere hier soll kurz auf eine kostenpflichtige App eingegangen werden: „iMolview“ von Molsoft

Molecul_5

Darstellung: Untereinheit a – „ribbons“ – Untereinheit b – Oberfläche der Struktur – es wird am unteren Rand die Sequenz angezeigt.

Molecul_6

Blick ins aktive Zentrum der Untereinheit a – u.a. zwischen den Sekundärstrukturelementen zwei Histidine und das Vanadation ( rote Punkte ) sichtbar.

Zitat aus der Beschreibung der App:

„iMolview is an app for the iPhone/iPad and Android that lets you browse protein, DNA, and drug molecules in 3D. The app has a direct link to the Protein Data Bank (PDB) and DrugBank and has a fast and easy to use interface. Touching the molecules via the screen allows you to interact immediately with the 3D structures in a unique way. You can zoom in and out, rotate, spin, pan, and clip the 3D molecules with your finger tips in ways that are impossible using a traditional mouse and desktop computer.“

Mit allen genannten Apps können Strukturen auch aus anderen Quellen beim Surfen mit dem Browser über den Dialog „öffnen in“ dargestellt werden

Die gespeicherten Strukturdaten können u.a. über itunes zwischen iPAD und Mac oder PC ausgetauscht werden.

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Vanadium – Biochemical and Molecular Biological Approaches

Hitoshi Michibata ( 2012 ) wrote:

„In 1984, Vilter first revealed the presence of vanadium bromoperoxidase in the marine macroalga Ascophyllum nodosum. This finding triggered the discovery of various vanadate-dependent haloperoxidases, including iodo-, bromo-, and chloro-peroxidases not only in marine algae but also in terrestrial fungi and lichens, which harbor enzymes that catalyze the halogenation of organic substrates by H2O2 and halides.“

more in:

Vanadium – Biochemical and Molecular Biological Approaches – H. Michibata (Ed.)

ISBN: 978-94-007-0912-6 (Print) 978-94-007-0913-3 (Online) http://link.springer.com/book

Peroxidases from phaeophyceae: A vanadium(V)-dependent peroxidase from Ascophyllum nodosum – Original Research Article
PhytochemistryVolume 23, Issue 71984Pages 1387-1390
Hans Vilter
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citeded in www.scopus.com and scholar.google.de

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X-ray structure determination of a vanadium-dependent haloperoxidase from Ascophyllum nodosum at 2.0 A resolution

X-ray structure determination of a vanadium-dependent haloperoxidase from Ascophyllum nodosum at 2.0 A resolution.
Weyand M, Hecht H, Kiess M, Liaud M, Vilter H, Schomburg D.
J Mol Biol. 1999 Oct 29;293(3):595-611

Department of Molecular Structure Research, GBF (Gesellschaft für Biotechnologische Forschung), Mascheroder Weg 1, Braunschweig, D-38124, Germany.

Abstract

The homo-dimeric structure of a vanadium-dependent haloperoxidase (V-BPO) from the brown alga Ascophyllum nodosum (EC 1.1.11.X) has been solved by single isomorphous replacement anomalous scattering (SIRAS) X-ray crystallography at 2.0 A resolution (PDB accession code 1QI9), using two heavy-atom datasets of a tungstate derivative measured at two different wavelengths. The protein sequence (SwissProt entry code P81701) of V-BPO was established by combining results from protein and DNA sequencing, and electron density interpretation. The enzyme has nearly an all-helical structure, with two four-helix bundles and only three small beta-sheets. The holoenzyme contains trigonal-bipyramidal coordinated vanadium atoms at its two active centres. Structural similarity to the only other structurally characterized vanadium-dependent chloroperoxidase (V-CPO) from Curvularia inaequalis exists in the vicinity of the active site and to a lesser extent in the central four-helix bundle. Despite the low sequence and structural similarity between V-BPO and V-CPO, the vanadium binding centres are highly conserved on the N-terminal side of an alpha-helix and include the proposed catalytic histidine residue (His418(V-BPO)/His404(V-CPO)). The V-BPO structure contains, in addition, a second histidine near the active site (His411(V-BPO)), which can alter the redox potential of the catalytically active VO2-O2 species by protonation/deprotonation reactions. Specific binding sites for the organic substrates, like indoles and monochlordimedone, or for halide ions are not visible in the V-BPO structure. A reaction mechanism for the enzymatic oxidation of halides is discussed, based on the present structural, spectroscopic and biochemical knowledge of vanadium-dependent haloperoxidases, explaining the observed enzymatic differences between both enzymes.

Copyright 1999 Academic Press.

PMID:
10543953
[PubMed – indexed for MEDLINE]

View this artikel  www.sciencedirect.com

View structure at www.rcsb.org

related citations  www.ncbi.nlm.nih.gov

citeded in www.scopus.com and scholar.google.de

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Molecular cloning, structure, and reactivity of the second bromoperoxidase from Ascophyllum nodosum

Molecular cloning, structure, and reactivity of the second bromoperoxidase from Ascophyllum nodosum.
Wischang D, Radlow M, Schulz H, Vilter H, Viehweger L, Altmeyer MO, Kegler C, Herrmann J, Müller R, Gaillard F, Delage L, Leblanc C, Hartung J.
Bioorg Chem. 2012 Oct;44:25-34. doi: 10.1016/j.bioorg.2012.05.003. Epub 2012 Jun 23.

Fachbereich Chemie, Organische Chemie, Technische Universität Kaiserslautern, Erwin-Schrödinger-Strasse, D-67663 Kaiserslautern, Germany.

Abstract

The sequence of bromoperoxidase II from the brown alga Ascophyllum nodosum was determined from a full length cloned cDNA, obtained from a tandem mass spectrometry RT-PCR-approach. The clone encodes a protein composed of 641 amino-acids, which provides a mature 67.4 kDa-bromoperoxidase II-protein (620 amino-acids). Based on 43% sequence homology with the previously characterized bromoperoxidase I from A. nodosum, a tertiary structure was modeled for the bromoperoxidase II. The structural model was refined on the basis of results from gel filtration and vanadate-binding studies, showing that the bromoperoxidase II is a hexameric metalloprotein, which binds 0.5 equivalents of vanadate as cofactor per 67.4 kDa-subunit, for catalyzing oxidation of bromide by hydrogen peroxide in a bi-bi-ping-pong mechanism (k(cat) = 153 s(-1), 22 °C, pH 5.9). Bromide thereby is converted into a bromoelectrophile of reactivity similar to molecular bromine, based on competition kinetic data on phenol bromination and correlation analysis. Reactivity provided by the bromoperoxidase II mimics biosynthesis of methyl 4-bromopyrrole-2-carboxylate, a natural product isolated from the marine sponge Axinella tenuidigitata.

Copyright © 2012 Elsevier Inc. All rights reserved.

PMID:
22884431
[PubMed – indexed for MEDLINE]

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